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2013|14 Jahresbericht Fraunhofer IGB

105 Kontakt Literatur [1] Wong, D. W. S. (2009) Structure and action mechanism of ligninolytic enzymes, Appl. Biochem. Biotechnol. 157: 174 – 209 [2] Qi-he, C.; Krügener, S.; Hirth, T.; Rupp, S.; Zibek, S. (2011) Co-cultured production of lignin-modifying enzymes with white- rot fungi, Appl. Biochem. Biotechnol. 165: 700 – 718 [3] Bugg, T. D. H.; Ahmad, M.; Hardiman, E. M.: Singh, R. (2011) The emerging role for bacteria in lignin degradation and bio-pro- duct formation, Curr. Opin. Biotechnol. 22: 394 – 400 Förderung Wir danken dem Bundesministerium für Ernährung und Land- wirtschaft (BMEL) sowie der Fachagentur Nachwachsende Roh- stoffe e. V. (FNR) für die Förderung des Projekts »Lignocellulose Bioraffinerie Phase II« (Förderkennzeichen 22019309). Projektpartner und weitere Informationen www.lignocellulose-bioraffinerie.de erschließen, untersuchen wir auch die Genome ligninolyti- scher Bakterien. Dabei sind sowohl Dyp-type-Peroxidasen, die möglicherweise über ähnliche Mechanismen wie die Li­ gnin- oder Mangan-Peroxidasen am Abbau von Lignin betei- ligt sind, als auch intrazelluläre Enzyme, die Ligninbruchstücke verstoffwechseln, von Interesse [3]. Im Genom eines Stammes von Pseudonocardia sp., der im Fraunhofer IGB sequenziert wurde, konnten wir eine Vielzahl putativer Enzyme des Aro- matenstoffwechsels finden. Eine interessante Reaktion ist hier die Demethylierung von Vanillinsäure durch eine Monooxyge- nase, wobei eine neue funktionelle Hydroxygruppe entsteht (Abb. 3). Dyp-type-Peroxidasen aus verschiedenen ligninolytischen Bak- terien werden exprimiert und deren katalytische Eigenschaf- ten untersucht. Die Ergebnisse sollen einen Hinweis darauf geben, inwieweit Dyp-type-Peroxidasen in Bakterien die Rolle von Lignin-Peroxidasen übernehmen. Ausblick Enzyme, die hinsichtlich der Modifikation und des Abbaus von Lignin vielversprechend sind, sollen später im größeren Maß- stab produziert und für technische Anwendungen zur Verfü- gung gestellt werden. 1 Kokultur von Pleurotus ostreatus und Phlebia radiata im Schüttelkolben nach 168 h Inkubation bei 25 °C. In der Submerskultur konnte die Enzymproduktion erhöht werden. 2 Ligninolytische Enzymaktivität im Kultur­ überstand verschiedener Bakterienstämme. 3 Enzyme des Protocatechusäurestoffwechsels aus Pseudonocardia sp. können für die stoffliche Nutzung von Lignin interessant sein. 5 Dr.-Ing. Susanne Zibek Telefon +49 711 970-4167 susanne.zibek@igb.fraunhofer.de Priv.-Doz. Dr. Steffen Rupp Telefon +49 711 970-4045 steffen.rupp@igb.fraunhofer.de Dihydroxy-Phthalsäure-Decarboxylase Vanillinsäure-Monooxygenase 3,4-Protocatechusäure-Dioxygenase 4,5-Protocatechusäure-Dioxygenase 1 2 3 4 3,4-Hydroxy-Phthalsäure 4-Carboxy-2-Hydroxy-Muconsäure-Semialdehyd Protocatechusäure Vanillinsäure 3-Carboxy-cis-cis-Muconsäure 1 2 3 4 HO HO O2 O2 H2O, NAD+ , CH2O NADH, H+ , O2 CO2 HO CH3 OH OH HO HO OH O O O OH O O COOH COOH COOH OH HO HO O O O

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