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2013|14 Jahresbericht Fraunhofer IGB

Lignin – natürliche Quelle für Aromaten Die Zellwände verholzten Pflanzenmaterials bestehen aus dem Verbundstoff Lignozellulose, der sich aus den Komponen- ten Zellulose, Hemizellulose und Lignin zusammensetzt. Als Hauptbestandteil von Stroh und Holz fällt Lignozellulose in großen Mengen als land- und forstwirtschaftlicher Reststoff an und steht somit nicht in direkter Konkurrenz zur Nahrungs- mittelproduktion. Innerhalb des Konzepts der Lignozellulose- Bioraffinerie soll diese erneuerbare Rohstoffquelle gänzlich stofflich verwertet werden. Zellulose und Hemizellulose können hydrolysiert und die ge- wonnenen Zuckermonomere chemisch oder fermentativ zu verschiedenen Chemikalien umgesetzt werden. Das abbau- resistente Lignin wird bisher vor allem zur Energiegewinnung durch Verbrennung genutzt, bietet jedoch ein großes Poten- zial zur stofflichen Nutzung. Lignin ist aus einer Kombination der Bausteine Coniferyl-, Sinapyl- und Cumarylalkohol auf- gebaut und stellt die größte natürliche Quelle für Aromaten dar. Lignin kann in Form von aromatischen Oligomeren oder Monomeren zur Substitution vieler petrochemisch basierter Kunststoffe und Chemikalien wie Polyurethanen, Kunstharzen oder Phenol eingesetzt werden. Dazu müssen die Lignin-Po- lymere zunächst abgebaut und die Bruchstücke zu Synthese- bausteinen funktionalisiert werden. Hier versprechen enzyma- tische Verfahren eine ökoeffiziente und selektive Konversion von Lignin. Ligninmodifizierende Enzyme aus Pilzen Weißfäulepilze sind die prominentesten Vertreter der Lignin abbauenden Organismen. Im Abbauprozess dieser Pilze spie- len vornehmlich die Enzymklassen der Lignin-, Mangan- und versatilen Peroxidasen sowie Laccasen eine wichtige Rolle. Die Lignin-Peroxidasen verfügen über ein hohes Redox­potenzial und sind in der Lage, die beständigen nicht-phenolischen Strukturen im Lignin direkt anzugreifen. Mangan-Peroxidasen oxidieren Mn(II) zu Mn(III), das wiederum in das Ligninmolekül eindiffundiert und phenolische Strukturen oxidiert. Die ver- satilen Peroxidasen stellen Hybride aus Lignin- und Mangan- Peroxidasen dar. Laccasen haben ein niedriges Redoxpotenzial und können nicht-phenolische Strukturen nur über Mediato- ren angreifen [1]. Bis auf die Laccasen sind diese Lignin mo- difizierenden Enzyme nur zu sehr hohen Preisen erhältlich. Eine Optimierung des Produktionsprozesses für Lignin-, Man- gan- und versatile Peroxidasen stellt somit weiterhin eine He- rausforderung dar. Am IGB konnte durch Kokultivierung ver- schiedener Pilzstämme in Submerskultur eine Steigerung der Produktion von Lignin modifizierenden Enzymen erreicht wer- den [2] (Abb. 1). In Zusammenarbeit mit dem Fraunhofer CBP wurde die Ausbeute an ligninolytischen Enzymen in Submers- Pilzkulturen weiter optimiert und auf einen größeren Maßstab bis zu 10 Liter übertragen. Bakterieller Ligninabbau Neben der Herstellung ligninolytischer Enzyme aus Pilzen wird auch der bakterielle Ligninabbau erforscht. In der Literatur sind bereits einige Bakterienstämme innerhalb der Actinomy- ceten sowie der α- und γ-Proteobakterien beschrieben, die in der Lage sind, Lignin abzubauen [3]. Der bakterielle Mechanis- mus des Ligninabbaus und dessen enzymatischer Hintergrund sind jedoch noch kaum erforscht. In den Kulturüberständen ligninolytischer Bakterienstämme, die mit Lignin kultiviert wurden, konnten wir Peroxidase- und Laccase-Enzymaktivi- täten nachweisen (Abb. 2). Um neue bakterielle Enzyme zu 10 4 NEUE ENZYME FÜR DIE MODIFIZIERUNG VON LIGNIN Dipl.-Biol. (t. o.) Dominik Rais, Priv.-Doz. Dr. Steffen Rupp, Dr.-Ing. Susanne Zibek CHEMIE 1 2 0 Aktivität[U / ​l] 600 500 400 300 200 100 Laccase Mangan-Peroxidase Lignin-Peroxidase Stam m 1 Stam m 2 Stam m 3 Stam m 4 Stam m 5 Stam m 6 Stam m 7

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